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Zuletzt geprüft am 2026-03-31. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
== Verdauung == Durch Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe von Enzymen wie Chymosin und Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch. Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymmangelbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt. Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zunutze, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen. Bei der Verdauung von Casein entsteht ein Opioid namens Casomorphin, welches Studien zufolge aber weder in intakter Form über den Darm aufgenommen wird noch in der Lage wäre, die Blut-Hirn-Schranke zu überwinden.
Quellen: de.wikipedia.org
== Gewinnung == Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen. Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels alkalischen Lösungen wie etwa Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid, Natronlauge oder Borax herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert. Verschiedene neugegründete Unternehmen versuchen, Casein aus pflanzlichen Rohstoffen zu gewinnen, um damit Pflanzenmilch herzustellen. Auf Basis der richtigen Mikroorganismen soll Casein dann auch ohne Kuh produziert werden können.
Quellen: de.wikipedia.org
Casein lässt sich zu einem kräftigen und mehr oder weniger wasserfesten Bindemittel verarbeiten, das traditionell in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Holz- oder Etikettierleim) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik verwendet wird. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen. Bis in die 1950er Jahre wurden auch große Flugzeuge aus Sperrholz mit Kaseinleim verklebt. Casein wird als Bindemittel im Lehmbau verwendet, um wischfeste Lehmputze und widerstandsfähige Stampflehmböden herzustellen. Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war Kasein Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, Halsketten, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Friedrich Ernst Todtenhaupt (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, Kunstseide daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich.
Quellen: de.wikipedia.org
=== Weitere Verwendungen === Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar. Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren L-Tyrosin (1846 durch Justus von Liebig), L-Lysin (1889 durch Edmund Drechsel), L-Tryptophan (1902 durch Frederick Hopkins) und L-Methionin (1922 durch John Howard Mueller) aus Casein isoliert.
Quellen: de.wikipedia.org
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